长期以来，自然界中的生物材料一直是开发创新结构、功能和材料的灵感来源。特别是，蛋白质纤维因其独特的机械性能、生物相容性和可持续性而成为合成聚合物的理想替代品。许多具有明确基因序列的结构蛋白，例如弹性蛋白、节肢弹性蛋白、角蛋白和蛛丝蛋白，已被重组合成以制造蛋白纤维。然而，这些仿生蛋白纤维的机械性能差强人意，限制了它们的应用。这在很大程度上可以归因于异源表达蛋白的分子量有限，以及它们的纤维中没有多层结构。相比之下，天然结构蛋白通常具有高度重复序列和高分子量。此外，许多天然结构蛋白纤维表现出多层次结构，例如蜘蛛丝纤维中的纳米原纤维和角蛋白纤维中的纺锤形微原纤维。所有这些特性都是纤维机械性能的关键因素。然而，模拟天然高分子量结构蛋白及其组装和纺丝过程仍然具有挑战性。

该工作设计一系列模块化蛋白，其中包含柔性模块-节肢弹性蛋白、刚性模块-蛛丝蛋白、和富含赖氨酸的交联模块。引入刚性结构模块可促进晶体形成，并加强分子间相互作用。值得注意的是，调整柔性与刚性结构域的比例，促进了沿纤维轴排列的高阶β-折叠晶体的形成，从而提高强度和韧性。此外，通过赖氨酸残基的醛胺缩合反应建立了动态亚胺键交联网络，使得模块化蛋白形成横向和纵向的连接，并提高了纤维的机械稳健性。因此，具有中等分子量的模块化蛋白实现了比许多高分子量蛋白更坚固、更坚韧的纤维。这种基于蛋白分子基序和化学交联的多尺度调控策略为自下而上开发具有可定制性能的蛋白纤维提供了重要参考。

相关成果以“Engineered Protein Fibers with Reinforced MechanicalProperties Via 𝜷-Sheet High-Order Assembly”为题，于近日发表在《Advanced Science》上。https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/advs.202410199。